Nel papillomavirus umano (HPV), due proteine tardive sono coinvolte nella formazione del capside : una proteina maggiore (L1) e una minore (L2), nella proporzione approssimativa del 95:5%. L1 forma un'unità di assemblaggio pentamerica del guscio virale in un modo che ricorda da vicino VP1 dai poliomavirus . Il legame disolfuro intermolecolare tiene insieme le proteine del capside L1 . Le proteine del capside L1 possono legarsi tramite il suo segnale di localizzazione nucleare (NLS) alle carioferine Kapbeta(2) e Kapbeta(3) e inibire le vie di importazione nucleare di Kapbeta(2) e Kapbeta(3) durante la fase produttiva del ciclo di vita virale . I loop di superficie sui pentameri L1 contengono siti di variazione di sequenza tra i tipi di HPV. Le proteine del capside minore L2 entrano nel nucleo due volte durante l'infezione: nella fase iniziale dopo il disassemblaggio del virione e nella fase produttiva quando si assembla in virioni replicati insieme alle proteine del capside maggiore L1. Le proteine L2 contengono due segnali di localizzazione nucleare (NLS), uno al N-terminale (nNLS) e l'altro al C-terminale (cNLS). L2 usa i suoi NLS per interagire con una rete di carioferine per entrare nel nucleo attraverso diverse vie di importazione. È stato dimostrato che L2 dei tipi 11 e 16 di HPV interagisce con le carioferine Kapbeta(2) e Kapbeta(3). Le proteine del capside L2 possono anche interagire con il dsDNA virale , facilitando il suo rilascio dal compartimento endocitico dopo l'uncoating virale.
