Maltasi-glucoamilasi - Maltase-glucoamylase

MGAM
Strutture disponibili
PDB	Ricerca Human UniProt: PDBe RCSB
Elenco dei codici ID PDB
	2QLY , 2QMJ , 3CTT , 3L4T , 3L4U , 3L4V , 3L4W , 3L4X , 3L4Y , 3L4Z , 3TON , 3TOP
Identificatori
Alias	MGAM , MG, MGA, maltasi-glucoamilasi
ID esterni	OMIM : 154360 MGI : 1203495 HomoloGene : 130099 GeneCards : MGAM
Localizzazione del gene ( umano )
Cr.	Cromosoma 7 (umano)
Fine	142.1106.747 bp
Localizzazione del gene ( Mouse )
Cr.	Cromosoma 6 (topo)
Fine	40,769.123 bp
Ontologia genica
Funzione molecolare	• attività idrolasi, agendo sui titoli glicosil ; • attività alfa-glucosidasi maltosio ; • attività di idrolasi, idrolizzante O-glicosil composti ; • attività catalitica ; • attività alfa-1,4-glucosidasi ; • attività di idrolasi ; • amilasi ; • glucano 1,4-alfa-glucosidasi attività ; • legame carboidrati ; • attività alfa-glucosidasi;
Componente cellulare	• componente integrale di membrana ; • membrana plasmatica ; • apicale membrana plasmatica ; • extracellulare exosome ; • Membrana ; • terziaria granulo membrana ; • ficolin-1-ricco membrana granuli;
Processo biologico	• digestione dei polisaccaridi ; • metabolismo ; • processo catabolico dell'amido ; • processo metabolico del maltosio ; • degranulazione dei neutrofili ; • processo metabolico dei carboidrati;
	Fonti: Amigo / QuickGO
Ortologhi
	8972
	232714
	ENSG00000257335 ; ENSG00000282607
	ENSMUSG0000068587
	O43451
	n / A
	NM_004668 ; NM_001365693
	NM_001171003 ; NM_001368875
	NP_004659 ; NP_001352622
	n / A
	Wikidata
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La maltasi-glucoamilasi intestinale è un enzima che nell'uomo è codificato dal gene MGAM .

La maltasi-glucoamilasi è un enzima digestivo alfa-glucosidasi. Consiste di due subunità con diversa specificità di substrato. Studi sugli enzimi ricombinanti hanno dimostrato che il suo dominio catalitico N-terminale ha la più alta attività contro il maltosio , mentre il dominio C-terminale ha una specificità di substrato più ampia e un'attività contro gli oligomeri di glucosio. Nell'intestino tenue, questo enzima lavora in sinergia con sucrasi-isomaltasi e alfa-amilasi per digerire l'intera gamma di amidi alimentari .

Gene

Il gene MGAM –– che si trova sul cromosoma 7q34 –– codifica per la proteina Maltasi-Glucoamilasi. Un nome alternativo per Maltasi-Glucoamilasi è glucano 1,4-alfa-glicosidasi.

Distribuzione dei tessuti

La maltasi-glucoamilasi è un enzima legato alla membrana situato nelle pareti intestinali. Questo rivestimento dell'intestino forma quello che viene chiamato un bordo a spazzola in cui il cibo deve passare affinché l'intestino possa assorbire il cibo.

Meccanismo enzimatico

Questo enzima fa parte di una famiglia di enzimi chiamata Glucoidrasi Family 31 (GH31). Ciò è dovuto al meccanismo digestivo dell'enzima. Gli enzimi GH31 subiscono il cosiddetto meccanismo di doppio spostamento di Koshland in cui si verifica una fase di glicolisi e deglicosilazione, con conseguente mantenimento della configurazione complessiva del centro anomerico.

Struttura

maltasi N-terminale

L'unità enzimatica N-terminale maltasi-glucoamilasi è a sua volta composta da 5 domini proteici specifici. Il primo dei 5 domini proteici è costituito da un dominio trifoglio di tipo P contenente un dominio ricco di cisteina. Il secondo è un dominio beta-sandwich N-terminale, identificato tramite due fogli pieghettati beta antiparalleli. Il terzo e più grande dominio è costituito da un dominio di tipo barile catalitico (beta/alfa) contenente due anelli inseriti. Il quarto e il quinto dominio sono domini C-terminali, simili al dominio beta-sandwich N-terminale. L'N-terminale maltasi-glucoamilasi non ha i siti attivi di legame dello zucchero +2/+3 e quindi non può legarsi a substrati più grandi. Il dominio N-terminale mostra la sua affinità enzimatica ottimale per i substrati maltosio, maltotriose, maltotetrose e maltopentose.

C-terminale glucase

L'unità enzimatica glucase C-terminale contiene siti di legame extra, che gli consentono di legarsi a substrati più grandi per la digestione catalitica. Originariamente si era capito che la struttura cristallina della maltasi-glucoamilasi era intrinsecamente simile in tutti i terminali N e C. Ulteriori studi hanno scoperto che il C-terminale è composto da 21 residui di amminoacidi in più rispetto all'N-terminale, il che spiega la sua differenza di funzione. La sucrasi-isomaltasi –– localizzata sul cromosoma 3q26–– ha una struttura cristallina simile alla maltasi-glucoamilasi e lavora in tandem nell'intestino tenue umano. Sono stati derivati da un antenato comune, poiché entrambi provengono dalla stessa famiglia GH31. Avendo proprietà simili, entrambi questi enzimi lavorano insieme nell'intestino tenue per convertire l'amido consumato in glucosio per l'energia metabolica. La differenza tra questi due enzimi è che la maltasi-glucoamilasi ha un'attività specifica al legame 1-4 dello zucchero, dove a SI ha un'attività specifica al legame 1-6.

Guarda anche

Riferimenti

Ulteriori letture

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link esterno

PDBe-KB fornisce una panoramica di tutte le informazioni sulla struttura disponibili nel PDB per Human Maltase-glucoamilasi, intestinale

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