PTGES3 - PTGES3
La prostaglandina E sintasi 3 (citosolica) è un enzima che nell'uomo è codificato dal gene PTGES3 .
La proteina codificata da questo gene è anche conosciuta come p23 che funziona come chaperone necessaria per il corretto funzionamento dei glucocorticoidi e di altri recettori steroidei .
Riferimenti
Ulteriori letture
- Johnson JL, Beito TG, Krco CJ, Toft DO (1994). "Caratterizzazione di una nuova proteina di 23 kilodalton di complessi recettoriali del progesterone inattivi" . Mol. Cellula. Biol . 14 (3): 1956-1963. doi : 10.1128/MCB.14.3.1956 . PMC 358554 . PMID 8114727 .
- Wu T, Wu H, Wang J, Wang J (2011). "Espressione e localizzazione cellulare di cicloossigenasi e prostaglandina E sintasi nel cervello emorragico" . J Neuroinfiammazione . 8 : 22. doi : 10.1186/1742-2094-8-22 . PMC 30625990 . PMID 21385433 .
- Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). "Normalizzazione e sottrazione: due approcci per facilitare la scoperta dei geni" . Genoma Ris . 6 (9): 791-806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
- Dittmar KD, Pratt WB (1997). "Ripiegamento del recettore dei glucocorticoidi da parte del macchinario chaperone basato su Hsp90 ricostituito. Il passaggio iniziale dipendente da hsp90.p60.hsp70 è sufficiente per creare la conformazione del legame steroideo" . J. Biol. chimica . 272 (20): 13047–13054. doi : 10.1074/jbc.272.20.13047 . PMID 9148915 .
- Dittmar KD, Demady DR, Stancato LF, et al. (1997). "Piegatura del recettore dei glucocorticoidi da parte del macchinario chaperone basato sulla proteina da shock termico (hsp) 90. Il ruolo di p23 è stabilizzare gli eterocomplessi recettore.hsp90 formati da hsp90.p60.hsp70" . J. Biol. chimica . 272 (34): 21213–21220. doi : 10.1074/jbc.272.34.21213 . PMID 9261129 .
- Zou J, Guo Y, Guettouche T, et al. (1998). "Repressione dell'attivazione del fattore di trascrizione dello shock termico HSF1 da parte di HSP90 (complesso HSP90) che forma un complesso sensibile allo stress con HSF1" . Cella . 94 (4): 471-480. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81588-3 . PMID 9727490 . S2CID 9234420 .
- Yoo JY, Hamburger AW (1999). "Interazione della proteina p23/p198 con ErbB-3". Gene . 229 (1–2): 215–221. doi : 10.1016/S0378-1119(98)00604-0 . PMID 10095121 .
- Knoblauch R, Garabedian MJ (1999). "Ruolo per il cochaperone p23 associato a Hsp90 nella trasduzione del segnale del recettore degli estrogeni" . Mol. Cellula. Biol . 19 (5): 3748-59. doi : 10.1128/MCB.19.5.3748 . PMC 84199 . PMID 10207098 .
- Muñoz MJ, Bejarano ER, Daga RR, Jimenez J (2000). "L'identificazione di Wos2, un omologo di p23 che interagisce con Wee1 e Cdc2 nel controllo mitotico dei lieviti di fissione" . Genetica . 153 (4): 1561-72. PMC 1460861 . PMID 10581266 .
- Freeman BC, Felts SJ, Toft DO, Yamamoto KR (2000). "Gli chaperoni molecolari p23 agiscono in una fase tardiva dell'azione del recettore intracellulare per influenzare in modo differenziale l'efficacia dei ligandi" . Geni Dev . 14 (4): 422-34. PMC 316379 . PMID 10691735 .
- Tessitore AJ, Sullivan WP, Feltri SJ, et al. (2000). "Struttura cristallina e attività della p23 umana, una proteina da shock termico 90 co-chaperone" . J. Biol. chimica . 275 (30): 23045–23052. doi : 10.1074/jbc.M003410200 . PMID 10811660 .
- Tanioka T, Nakatani Y, Semmyo N, et al. (2000). "Identificazione molecolare della prostaglandina E2 sintasi citosolica che è funzionalmente accoppiata con la cicloossigenasi-1 nella biosintesi immediata della prostaglandina E2" . J. Biol. chimica . 275 (42): 32775-32782. doi : 10.1074/jbc.M003504200 . PMID 10922363 .
- Kazlauskas A, Poellinger L, Pongratz I (2001). "La proteina simile all'immunofilina XAP2 regola l'ubiquitinazione e la localizzazione subcellulare del recettore della diossina" . J. Biol. chimica . 275 (52): 41317-41324. doi : 10.1074/jbc.M007765200 . PMID 11013261 .
- Futatsumori M, Kasai K, Takatsu H, et al. (2001). "Identificazione e caratterizzazione di nuove isoforme di subunità COP I". J. Biochem . 128 (5): 793–801. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022817 . PMID 11056392 .
- Kazlauskas A, Sundström S, Poellinger L, Pongratz I (2001). "Il complesso chaperone hsp90 regola la localizzazione intracellulare del recettore della diossina" . Mol. Cellula. Biol . 21 (7): 2594–2607. doi : 10.1128/MCB.21.7.2594-2607.2001 . PMC 86890 . PMID 11259606 .
- Forsythe HL, Jarvis JL, Turner JW, et al. (2001). "Associazione stabile di hsp90 e p23, ma non hsp70, con telomerasi umana attiva" . J. Biol. chimica . 276 (19): 15571–15574. doi : 10.1074/jbc.C100055200 . PMID 11274138 .
- Donzé O, Abbas-Terki T, Picard D (2001). "Il complesso chaperone Hsp90 è sia un facilitatore che un repressore della chinasi DsRNA-dipendente PKR" . EMBO J . 20 (14): 3771–3780. doi : 10.1093/emboj/20.14.3771 . PMC 125551 . PMID 11447118 .
- Anziano RT, Yu M, Chen M, et al. (2001). "L'HIV-1 Vpr induce l'arresto del ciclo cellulare G2 nel lievito di fissione (Schizosaccharomyces pombe) attraverso un percorso che coinvolge subunità regolatorie e catalitiche di PP2A e agisce sia su Wee1 che su Cdc25" . Virologia . 287 (2): 359-370. doi : 10.1006/viro.2001.1007 . PMID 11531413 .
- Hernández MP, Chadli A, Toft DO (2002). "Il legame HSP40 è il primo passo nella via di chaperoning HSP90 per il recettore del progesterone" . J. Biol. chimica . 277 (14): 11873-11881. doi : 10.1074/jbc.M111445200 . PMID 11809754 .
- McLaughlin SH, Smith HW, Jackson SE (2002). "Stimolazione della debole attività ATPasi di hsp90 umana da parte di una proteina client". J. Mol. Biol . 315 (4): 787–798. doi : 10.1006/jmbi.2001.5245 . PMID 11812147 .
- Cox MB, Miller CA (2002). "Il co-chaperone p23 facilita la segnalazione del recettore della diossina in un sistema modello di lievito". tossico. Lett . 129 (1–2): 13–21. doi : 10.1016/S0378-4274(01)00465-9 . PMID 11879970 .
 |
Questa voce sull'argomento proteine è solo un abbozzo . Puoi aiutare Wikipedia espandendola . |