Collagene, tipo XVII, alfa 1 - Collagen, type XVII, alpha 1

COL17A1
Identificatori
Alias COL17A1 , BA16H23.2, BP180, BPA-2, BPAG2, LAD-1, ERED, collagene tipo XVII alfa 1, collagene tipo XVII catena alfa 1
ID esterni OMIM : 113811 OmoloGene : 133558 Schede Genetiche : COL17A1
Ortologhi
Specie Umano Topo
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_130778
NM_000494

n / A

RefSeq (proteine)

NP_000485

n / A

Posizione (UCSC) Chr 10: 104.03 – 104.09 Mb n / A
Ricerca PubMed n / A
Wikidata
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Il collagene XVII , precedentemente chiamato BP180 , è una proteina transmembrana che svolge un ruolo critico nel mantenere il legame tra gli elementi strutturali intracellulari ed extracellulari coinvolti nell'adesione epidermica, identificata da Diaz e colleghi nel 1990.

COL17A1 è il nome ufficiale del gene. Codifica la catena alfa del collagene di tipo XVII. Il collagene XVII è una proteina transmembrana, come il collagene XIII , XXIII e XXV . Il collagene XVII è un componente strutturale degli emidesmosomi, complessi multiproteici nella zona della membrana basale dermo-epidermica che mediano l'adesione dei cheratinociti alla membrana sottostante. Sembra anche essere una proteina chiave nel mantenimento dell'integrità dell'epitelio corneale . Le mutazioni in questo gene sono associate sia all'epidermolisi bollosa atrofica benigna e giunzionale generalizzata, sia alle erosioni corneali ricorrenti , e l'espressione di questo gene è anormale in vari tumori. Esistono due forme omotrimeriche di collagene di tipo XVII. La forma a lunghezza intera è la proteina transmembrana. Una forma solubile, denominata ectodomain o LAD-1, viene generata dall'elaborazione proteolitica della forma a lunghezza intera.

Struttura

Il collagene XVII è un omotrimero di tre catene alfa1(XVII) e una proteina transmembrana con orientamento di tipo II. Ogni catena a 180 kD contiene un dominio intracellulare globulare di circa 70 kDa, che interagisce con beta4- integrina , plectina e BP230 ed è necessario per l'attacco stabile degli emidesmosomi ai filamenti intermedi di cheratina . Il grande ectodominio C-terminale con una massa molecolare di circa 120 kDa è costituito da 15 sottodomini collagenosi, caratterizzati da tipiche sequenze ripetute GXY collagene, fiancheggiate da 16 brevi tratti non collagenosi. La struttura complessiva dell'ectodominio è quella di una tripla elica flessibile, simile a un bastoncino, con una significativa stabilità termica. La parte prossimale di membrana dell'ectodominio, all'interno degli amminoacidi 506-519, è responsabile del legame con l'integrina alfa 6, questo legame sembra essere importante per l'integrazione del collagene XVII negli emidesmosomi (citazione necessaria). Il più grande dominio collagene, Col15, che contiene 232 aminoacidi (aminoacidi 567-808), contribuisce in modo significativo alla stabilità dell'omotrimero del collagene XVII. Il C-terminale del collagene XVII si lega alla laminina 5 e la corretta integrazione della laminina 5 nella matrice richiede il collagene XVII.

Patologia

Le mutazioni nel gene del collagene umano XVII, COL17A1 , portano all'assenza o ad alterazioni strutturali e mutazioni del collagene XVII. Le conseguenze funzionali includono una ridotta adesione epidermica e formazione di vesciche sulla pelle in risposta a forze di taglio minime. Il disturbo causato da mutazioni bialleliche di COL17A1 è chiamato epidermolisi bollosa giunzionale , una malattia cutanea autosomica recessiva con fenotipi clinici variabili. Le caratteristiche morfologiche dell'epidermolisi bollosa giunzionale sono emidesmosomi rudimentali e separazione del tessuto subepidermico. Le caratteristiche cliniche, oltre a vesciche ed erosioni della pelle e delle mucose, comprendono la distrofia delle unghie, la perdita di capelli e le anomalie dentali.

Il collagene XVII svolge anche un ruolo come autoantigene nel pemfigoide bolloso (BP) e nell'herpes gestationis (HG), entrambi disturbi vescicolari subepiteliali acquisiti. La maggior parte degli epitopi immunodominanti si trova all'interno del dominio NC16A e il legame degli autoanticorpi perturba le funzioni adesive del collagene XVII e questo (insieme ai processi correlati all'infiammazione) porta alla separazione epidermico-dermica e alla formazione di vesciche cutanee.

Altre mutazioni rendono fragile l'epitelio della cornea nell'occhio, il che si traduce in una distrofia da erosione corneale ricorrente (ERED) ereditaria dominante . Il sequenziamento dell'intero esoma ha identificato per la prima volta una mutazione eterozigote (c.2816C>T, p.T939I) che segregava con ERED in un ampio pedigree svedese risalente a 200 anni fa. Un'altra mutazione sinonimo (c.3156C>T) è stata proposta per introdurre un sito donatore criptico, con conseguente splicing aberrante , una teoria che successivamente è stata confermata in diverse famiglie con ERED di diversi paesi.

Cancro

L'espressione del gene COL17A1 è anormale in vari tipi di cancro. Ad esempio, è stato trovato anormale in cinque tipi di cancro epiteliale, tra cui il cancro al seno, il cancro del collo dell'utero, il cancro della testa e del collo e due tipi di cancro ai polmoni. È stata osservata una diminuzione dell'espressione per il cancro al seno, mentre è stata osservata una maggiore espressione per gli altri tumori.

spargimento

Il collagene XVII è costitutivamente rilasciato dalla superficie dei cheratinociti all'interno del dominio NC16A da TACE (TNF-Alpha Converting Enzyme), metalloproteinasi della famiglia ADAM. Lo spargimento è dipendente dalla zattera lipidica. Il collagene XVII è fosforilato extracellularmente dall'ecto-caseina chinasi 2 all'interno del dominio NC16A, la fosforilazione regola negativamente la diffusione dell'ectodominio.

SPARC e osteogenesi imperfetta

Il gene SPARC è completamente associato a mutazioni omozigoti nel collagene XVII, che a sua volta provoca un tipo di osteogenesi imperfetta .

Interazioni

Il collagene, tipo XVII, alfa 1 ha dimostrato di interagire con cheratina 18 , actinina alfa 4 , distonina , actinina, alfa 1 , CTNND1 e ITGB4 .

Guarda anche

Riferimenti

Ulteriori letture