sarcomero - Sarcomere

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sarcomero
Sarcomere.gif
Immagine del sarcomero
Particolari
Parte di Muscolo striato
Identificatori
latino sarcomero
Maglia D012518
NS H2.00.05.0.00008
FMA 67895
Termini anatomici di microanatomia

Un sarcomero (dal greco σάρξ sarx "carne", μέρος meros "parte") è la più piccola unità funzionale del tessuto muscolare striato . È l'unità ripetitiva tra due linee Z. I muscoli scheletrici sono composti da cellule muscolari tubulari (chiamate fibre muscolari o miofibre) che si formano durante la miogenesi embrionale . Le fibre muscolari contengono numerose miofibrille tubulari . Le miofibrille sono composte da sezioni ripetute di sarcomeri, che appaiono al microscopio come bande chiare e scure alternate. I sarcomeri sono composti da lunghe proteine ​​fibrose come filamenti che scivolano l'uno sull'altro quando un muscolo si contrae o si rilassa. Il costamere è un componente diverso che collega il sarcomero al sarcolemma .

Due delle proteine ​​importanti sono la miosina , che forma il filamento spesso, e l' actina , che forma il filamento sottile. La miosina ha una coda lunga e fibrosa e una testa globulare, che si lega all'actina. La testa della miosina si lega anche all'ATP , che è la fonte di energia per il movimento muscolare. La miosina può legarsi all'actina solo quando i siti di legame sull'actina sono esposti dagli ioni calcio.

Le molecole di actina sono legate alla linea Z, che forma i confini del sarcomero. Altre bande compaiono quando il sarcomero è rilassato.

Le miofibrille delle cellule muscolari lisce non sono disposte in sarcomeri.

bande

Contrazione muscolare basata sulla teoria del filamento scorrevole

I sarcomeri conferiscono al muscolo scheletrico e cardiaco il loro aspetto striato , che è stato descritto per la prima volta da Van Leeuwenhoek .

  • Un sarcomero è definito come il segmento tra due linee Z adiacenti (o dischi Z). Nelle micrografie elettroniche del muscolo striato incrociato, la linea Z (dal tedesco "zwischen" che significa tra ) appare tra le bande I come una linea scura che ancora i miofilamenti di actina .
  • Attorno alla linea Z c'è la regione della banda I (per isotropo ). La banda I è la zona di filamenti sottili che non è sovrapposta a filamenti spessi (miosina).
  • Dopo la banda I c'è la banda A (per anisotropico ). Chiamato per le loro proprietà al microscopio a luce polarizzata . Una banda A contiene l'intera lunghezza di un singolo filamento spesso. La banda anisotropa contiene sia filamenti spessi che sottili .
  • All'interno della banda A c'è una regione più chiara chiamata zona H (dal tedesco "heller", più luminoso ). Chiamato per il loro aspetto più leggero al microscopio di polarizzazione. La banda H è la zona dei filamenti spessi che non ha actina.
  • All'interno della zona H c'è una sottile linea M (dal tedesco "mittel" che significa mezzo ), appare nel mezzo del sarcomero formata da elementi trasversali del citoscheletro.

Le relazioni tra le proteine ​​e le regioni del sarcomero sono le seguenti:

  • I filamenti di actina , i filamenti sottili, sono il componente principale della banda I e si estendono nella banda A.
  • I filamenti di miosina , i filamenti spessi, sono bipolari e si estendono in tutta la banda A. Sono reticolati al centro dalla banda M.
  • La proteina gigante titina (connectin) si estende dalla linea Z del sarcomero, dove si lega al sistema dei filamenti spessi (miosina), alla banda M, dove si pensa interagisca con i filamenti spessi. La titina (e le sue isoforme di giunzione) è la più grande singola proteina altamente elastica presente in natura. Fornisce siti di legame per numerose proteine ​​e si pensa che svolga un ruolo importante come sovrano sarcomero e come modello per l'assemblaggio del sarcomero.
  • Si ipotizza che un'altra proteina gigante, la nebulina , si estenda lungo i filamenti sottili e l'intera banda I. Simile alla titina, si pensa che agisca come un righello molecolare per l'assemblaggio di filamenti sottili.
  • Diverse proteine ​​importanti per la stabilità della struttura sarcomerica si trovano nella linea Z e nella banda M del sarcomero.
  • I filamenti di actina e le molecole di titina sono reticolati nel disco Z tramite la proteina alfa-actinina della linea Z.
  • Le proteine ​​della banda M miomesina e la proteina C reticolano il sistema dei filamenti spessi (miosine) e la parte della banda M della titina (i filamenti elastici).
  • La linea M lega anche la creatinchinasi, che facilita la reazione di ADP e fosfocreatina in ATP e creatina.
  • L'interazione tra actina e filamenti di miosina nella banda A del sarcomero è responsabile della contrazione muscolare (basata sul modello del filamento scorrevole ).

Contrazione

Articolo principale: contrazione muscolare

La proteina tropomiosina copre i siti di legame della miosina delle molecole di actina nella cellula muscolare. Affinché una cellula muscolare si contragga, la tropomiosina deve essere spostata per scoprire i siti di legame sull'actina. Gli ioni calcio si legano alle molecole di troponina C (che sono disperse in tutta la proteina tropomiosina) e alterano la struttura della tropomiosina, costringendola a rivelare il sito di legame del ponte incrociato sull'actina.

La concentrazione di calcio all'interno delle cellule muscolari è controllata dal reticolo sarcoplasmatico , una forma unica di reticolo endoplasmatico nel sarcoplasma .

Le cellule muscolari vengono stimolate quando un motoneurone rilascia il neurotrasmettitore acetilcolina , che viaggia attraverso la giunzione neuromuscolare (la sinapsi tra il bottone terminale del neurone e la cellula muscolare). L'acetilcolina si lega a un recettore nicotinico post-sinaptico dell'acetilcolina . Un cambiamento nella conformazione del recettore consente un afflusso di ioni sodio e l'inizio di un potenziale d'azione post-sinaptico . Il potenziale d'azione quindi viaggia lungo i tubuli a T (tubuli trasversali) fino a raggiungere il reticolo sarcoplasmatico. Qui, la membrana depolarizzata attiva i canali del calcio di tipo L voltaggio-dipendenti , presenti nella membrana plasmatica. I canali del calcio di tipo L sono in stretta associazione con i recettori della rianodina presenti sul reticolo sarcoplasmatico. Il flusso verso l'interno del calcio dai canali del calcio di tipo L attiva i recettori della rianodina per rilasciare ioni calcio dal reticolo sarcoplasmatico. Questo meccanismo è chiamato rilascio di calcio indotto dal calcio (CICR). Non è chiaro se l'apertura fisica dei canali del calcio di tipo L o la presenza di calcio provochi l'apertura dei recettori della rianodina. Il deflusso del calcio consente alle teste della miosina di accedere ai siti di legame del ponte incrociato dell'actina, consentendo la contrazione muscolare.

La contrazione muscolare termina quando gli ioni calcio vengono pompati di nuovo nel reticolo sarcoplasmatico, consentendo all'apparato contrattile e, quindi, alla cellula muscolare di rilassarsi.

Alla contrazione muscolare, le bande A non cambiano la loro lunghezza (1,85 micrometri nel muscolo scheletrico dei mammiferi), mentre le bande I e la zona H si accorciano. Questo fa sì che le linee Z si avvicinino.

riposo

A riposo, la testa della miosina è legata a una molecola di ATP in una configurazione a bassa energia e non è in grado di accedere ai siti di legame del ponte incrociato sull'actina. Tuttavia, la testa della miosina può idrolizzare l'ATP in adenosina difosfato (ADP e uno ione fosfato inorganico. Una parte dell'energia rilasciata in questa reazione cambia la forma della testa della miosina e la promuove a una configurazione ad alta energia. Attraverso il processo di legame all'actina, la testa della miosina rilascia ADP e uno ione fosfato inorganico, cambiando la sua configurazione di nuovo in una a bassa energia.La miosina rimane attaccata all'actina in uno stato noto come rigore , fino a quando un nuovo ATP si lega alla testa della miosina.Questo legame di L'ATP in miosina rilascia l'actina per dissociazione a ponte incrociato.La miosina associata all'ATP è pronta per un altro ciclo, che inizia con l'idrolisi dell'ATP.

La banda A è visibile come linee trasversali scure attraverso le miofibre; la banda I è visibile come linee trasversali leggermente colorate e la linea Z è visibile come linee scure che separano i sarcomeri a livello del microscopio ottico.

Magazzinaggio

La maggior parte delle cellule muscolari immagazzina abbastanza ATP solo per un piccolo numero di contrazioni muscolari. Mentre le cellule muscolari immagazzinano anche glicogeno , la maggior parte dell'energia necessaria per la contrazione deriva dai fosfageni. Uno di questi fosfageni , la creatina fosfato , viene utilizzato per fornire all'ADP un gruppo fosfato per la sintesi dell'ATP nei vertebrati .

Struttura comparativa

La struttura del sarcomero influenza la sua funzione in diversi modi. La sovrapposizione di actina e miosina dà origine alla curva lunghezza-tensione , che mostra come l' output di forza del sarcomero diminuisce se il muscolo viene allungato in modo che si possano formare o comprimere meno ponti trasversali fino a quando i filamenti di actina interferiscono tra loro. La lunghezza dei filamenti di actina e miosina (presi insieme come lunghezza del sarcomero) influenza la forza e la velocità: i sarcomeri più lunghi hanno più ponti trasversali e quindi più forza, ma hanno una gamma ridotta di accorciamento. I vertebrati mostrano una gamma molto limitata di lunghezze dei sarcomeri, con all'incirca la stessa lunghezza ottimale (lunghezza al picco di lunghezza-tensione) in tutti i muscoli di un individuo e tra le specie. Gli artropodi , tuttavia, mostrano un'enorme variazione (oltre sette volte) nella lunghezza del sarcomero, sia tra le specie che tra i muscoli in un singolo individuo. Le ragioni della mancanza di una sostanziale variabilità dei sarcomeri nei vertebrati non sono completamente note.

Riferimenti

  1. ^ Biga, Lindsay M.; Dawson, Sierra; Harwell, Amy (2019). "10.2 Muscolo scheletrico" . Anatomia e fisiologia . OpenStax/Oregon State University . Estratto il 22 maggio 2021 .
  2. ^ a b c Reece, Jane; Campbell, Neil (2002). Biologia . San Francisco: Benjamin Cummings . ISBN  0-8053-6624-5.
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  4. ^ a b c Lieber (2002). Struttura, funzione e plasticità del muscolo scheletrico: le basi fisiologiche della riabilitazione (2a ed.). Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0781730617.

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