Emeritrina - Hemerythrin
| Famiglia simile all'emeritrina | |||||||||
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| Identificatori | |||||||||
| Simbolo | Emeritrina | ||||||||
| Pfam | PF01814 | ||||||||
| InterPro | IPR035938 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00476 | ||||||||
| CATH | 1HMO | ||||||||
| SCOP2 | 2HMZ / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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L'emeritrina (anche ortografato haemerythrin ; greco antico : αἷμα , romanizzato : haîma , lett . "Sangue", greco antico : ἐρυθρός , romanizzato : erythrós , lett . "Rosso") è una proteina oligomerica responsabile del trasporto di ossigeno (O 2 ) nel invertebrati marini phyla di sipunculids , priapulida , brachiopodi , in un unico anellidi genere verme, Magelona . Myohemerythrin è un monomerico O 2 proteine -di legame trovato nei muscoli di invertebrati marini. L'emeritrina e la mioemeritrina sono essenzialmente incolori quando deossigenate, ma assumono un colore rosa violaceo allo stato ossigenato.
L'emeritrina non contiene, come suggerisce il nome, un eme . I nomi dei trasportatori di ossigeno nel sangue emoglobina , emocianina , emeritrina, non si riferiscono al gruppo eme (si trova solo nelle globine), invece questi nomi derivano dalla parola greca per sangue. Prove recenti hanno rivelato che l'emeritrina è una proteina multifunzionale, che contribuisce all'immunità innata e alla rigenerazione dei tessuti anteriori nei vermi.
Meccanismo di legatura O 2
Il meccanismo di legame del diossigeno è insolito. La maggior parte dei portatori di O 2 opera tramite la formazione di complessi di diossigeno , ma l'emeritrina trattiene l'O 2 come idroperossido (HO 2 , o -OOH - ). Il sito che lega O 2 è costituito da una coppia di centri di ferro. Gli atomi di ferro sono legati alla proteina attraverso le catene laterali carbossilate di un glutammato e aspartati , nonché attraverso cinque residui di istidina . L'emeritrina e la mioemeritrina sono spesso descritte in base agli stati di ossidazione e legatura del centro del ferro:
| Fe 2+ —OH — Fe 2+ | deoxy (ridotto) |
| Fe 2+ —OH — Fe 3+ | semi-incontrato |
| Fe 3+ —O — Fe 3+ —OOH - | oxy (ossidato) |
| Fe 3+ —OH — Fe 3+ - (qualsiasi altro ligando) | incontrato (ossidato) |
L'assorbimento di O 2 da parte dell'emeritrina è accompagnato dall'ossidazione a due elettroni del centro ferroso per produrre un complesso idroperossido (OOH - ). Il legame di O 2 è descritto approssimativamente in questo diagramma:
La deossiemeritrina contiene due ioni ferrosi ad alto spin collegati dal gruppo idrossile ( A ). Un ferro è esacoordinato e un altro è pentacoordinato. Un gruppo idrossile funge da legante a ponte, ma funziona anche come donatore di protoni al substrato di O 2 . Questo trasferimento di protoni porta alla formazione di un singolo ponte di atomi di ossigeno (μ-oxo) in ossi e metemeritrina. O 2 si lega al centro pentacoordinato Fe 2+ nel sito di coordinamento vacante ( B ). Quindi gli elettroni vengono trasferiti dagli ioni ferrosi per generare il centro ferrico binucleare (Fe 3+ , Fe 3+ ) con perossido legato ( C ).
Struttura quaternaria e cooperatività
L'emeritrina esiste tipicamente come omoottamero o eterooctamero composto da subunità di tipo α e β di 13-14 kDa ciascuna, sebbene alcune specie abbiano emeritrine dimeriche, trimeriche e tetramerica. Ogni subunità ha una piega a quattro eliche che lega un centro di ferro binucleare. A causa delle sue dimensioni, l'emeritrina si trova solitamente nelle cellule o nei "corpuscoli" del sangue piuttosto che fluttuare liberamente.
A differenza dell'emoglobina, la maggior parte delle emeritrine non ha un legame cooperativo con l'ossigeno, il che la rende circa 1/4 efficiente come l'emoglobina. In alcuni brachiopodi , tuttavia, l'emeritrina mostra un legame cooperativo di O 2 . Il legame cooperativo si ottiene mediante interazioni tra subunità: l'ossigenazione di una subunità aumenta l'affinità di una seconda unità per l'ossigeno.
L'affinità dell'emeritrina per il monossido di carbonio (CO) è in realtà inferiore alla sua affinità per l'O 2 , a differenza dell'emoglobina che ha un'affinità molto elevata per la CO. La bassa affinità dell'emeritrina per l'avvelenamento da CO riflette il ruolo del legame idrogeno nel legame di O 2 , a modalità percorso che è incompatibile con i complessi CO che di solito non si impegnano nel legame idrogeno.
Dominio legante i cationi emeritrina / HHE
Il dominio di legame cationico emeritrina / HHE si presenta come un dominio duplicato in emeritrine, mioemeritrine e proteine correlate. Questo si lega dominio ferro in hemerythrin, ma può legarsi altri metalli in proteine correlate, come ad esempio il cadmio nel diversicolor Nereis hemerythrin. Si trova anche nella proteina NorA di Cupriavidus necator , questa proteina è un regolatore della risposta all'ossido nitrico , il che suggerisce un diverso set-up per i suoi ligandi metallici . Nella risposta dell'ossido nitrico è coinvolta anche una proteina di Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans) che contiene domini leganti i cationi emeritrina / HHE. È stato osservato che una proteina Staphylococcus aureus contenente questo dominio, la proteina di riparazione del cluster ferro-zolfo ScdA, è importante quando l' organismo passa a vivere in ambienti con basse concentrazioni di ossigeno; forse questa proteina agisce come una riserva di ossigeno o un scavenger.
Le proteine emeritrina / HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD) trovate nei batteri sono implicate nella trasduzione del segnale e nella chemiotassi. Quelle più lontane includono le proteine H-HxxxE-H-HxxxE (inclusa la ligasi E3 ) e le proteine F-box animali (H-HExxE-H-HxxxE).
Riferimenti
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- ^ Friesner, RA; Baik, M.-H .; Gherman, BF; Guallar, V .; Wirstam, M .; Murphy, RB; Lippard, SJ (2003). "Come le proteine contenenti ferro controllano la chimica del diossigeno: una descrizione dettagliata del livello atomico tramite accurati calcoli di chimica quantistica e meccanica quantistica mista / meccanica molecolare". Coord. Chem. Rev . 238–239: 267–290. doi : 10.1016 / S0010-8545 (02) 00284-9 .
- ^ Chow ED, Liu OW, O'Brien S, Madhani HD (settembre 2007). "Esplorazione delle risposte dell'intero genoma del patogeno del lievito umano associato all'AIDS Cryptococcus neoformans var grubii: stress da ossido nitrico e temperatura corporea". Curr. Genet . 52 (3–4): 137–48. doi : 10.1007 / s00294-007-0147-9 . PMID 17661046 . S2CID 10212964 .
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- ^ Alvarez-Carreño, Claudia; Alva, Vikram; Becerra, Arturo; Lazcano, Antonio (aprile 2018). "Struttura, funzione ed evoluzione della superfamiglia del dominio simile all'emeritrina: Superfamiglia del dominio simile all'emeritrina" . Scienza delle proteine . 27 (4): 848–860. doi : 10.1002 / pro.3374 .
Ulteriore lettura
- Coates, CJ, Decker, H. (2017). "Proprietà immunologiche delle proteine di trasporto dell'ossigeno: emoglobina, emocianina ed emeritrina" . Cellula. Mol. Life Sci . 74 (2): 293–317. doi : 10.1007 / s00018-016-2326-7 . PMC 5219038 . PMID 27518203 . Manutenzione CS1: più nomi: elenco autori ( collegamento )
- Karlsen, OA, Ramsevik, L., Bruseth, LJ, Larsen, Ø., Brenner, A., Berven, FS, Jensen, HB e Lillehaug, JR (2005). "Caratterizzazione di un'emeritrina procariotica dal batterio metanotrofico Methylococcus capsulatus (Bath)". FEBS J . 272 (10): 2428–2440. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2005.04663.x . PMID 15885093 . Manutenzione CS1: più nomi: elenco autori ( collegamento )
- Stenkamp, RE (1994). "Diossigeno ed emeritrina". Chem. Rev . 94 (3): 715–726. doi : 10.1021 / cr00027a008 .